Développements Arrestin

Développements Arrestin

Les chercheurs ont visualisé une étape clé dans la manière dont les signaux provenant de l'extérieur de la cellule sont mutés. La découverte donne un aperçu du système complexe qui contrôle le comportement de toutes les cellules de notre corps. Cette connaissance pourrait avoir des implications dans la conception de nombreux médicaments.

Les récepteurs couplés aux protéines G (GPCR) constituent une grande famille de protéines, avec des centaines de membres différents qui permettent aux cellules de détecter la lumière, des hormones ou d'autres molécules. Les GPCR couvrent les membranes cellulaires et transmettent des signaux de l'extérieur vers l'intérieur, de sorte que la cellule puisse réagir. Une fois activés, les GPCR peuvent déclencher une cascade de réponses dans la cellule. Ils contrôlent d'innombrables fonctions essentielles du corps et sont la cible de nombreux médicaments.

Les GPCR sont notoirement difficiles à étudier dans les détails 3-D. Leurs structures volumineuses, souples et peu maniables les rendent difficiles à préparer pour la cristallographie aux rayons X, qui peut détecter les caractéristiques atomiques mais nécessite la formation de cristaux uniformes. La première structure de GPCR à être résolue était la rhodopsine, une protéine sensible à la lumière, isolée de la rétine d'une vache. Depuis lors, des innovations ont permis aux chercheurs de résoudre les structures cristallines de rayons X de plus de GPCR.

Développements ArrestinDrs. Robert J. Lefkowitz de l'Université Duke et Brian K. Kobilka de l'Université Stanford ont reçu le prix Nobel 2012 de chimie pour leurs études sur les RCPG. Dans leur dernier travail, les chercheurs ont collaboré pour se concentrer sur les arrestines. Ces molécules se lient aux GPCR dans la cellule pour atténuer ou arrêter leurs signaux. Les arrêtés peuvent également activer de nombreuses voies de signalisation.

Les chercheurs ont étudié les interactions entre la β-arrestine-1 et un GPCR humain appelé récepteur de la vasopressine V2. Cependant, ils ont eu du mal à former des cristaux bien ordonnés qui capturent les interactions des molécules. Ils ont donc recherché un fragment d'anticorps synthétique qui pourrait stabiliser la β-arrestine-1 dans son état actif lié à un segment du récepteur. Les travaux ont été financés en partie par l'Institut national des troubles neurologiques et des accidents vasculaires cérébraux (NINDS) des NIH, l'Institut national du cœur, des poumons et du sang (NHLBI) et l'Institut national des sciences médicales générales (NIGMS).


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En avril 21, 2013. Par rapport aux structures à l'état inactif déterminées précédemment, la β-arrestine-1 activée a présenté des modifications structurelles. Ceux-ci incluent les domaines 2 de la protéine qui sont tordus les uns par rapport aux autres et un changement majeur dans la localisation d'une autre partie de la protéine.

Une équipe dirigée par des chercheurs allemands a publié la structure d'un autre arrestin de l'oeil bovin appelé arrestine p44. Ces scientifiques ont découvert des changements similaires entre les états actif et inactif de l'arrestine p44.

Ensemble, ces résultats suggèrent que les arrestines peuvent partager des états activés similaires. Des études ultérieures sur l'ensemble des interactions GPCR-arrestine permettront de mieux comprendre comment les GPCR atteignent une telle complexité de signalisation.

Il est important de comprendre le fonctionnement de cette famille extraordinaire de récepteurs », déclare Lefkowitz. C’est le genre de constat qui répond à une curiosité de base, mais qui peut aussi être utile si nous pouvons développer de nouveaux médicaments ou améliorer ceux que nous avons.

Source de l'article: NIH Research Matters

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