Comment le thé vert peut aider à traiter les troubles de la moelle osseuse

Comment le thé vert peut aider à traiter les troubles de la moelle osseuse

Les scientifiques étudient un composé présent dans le thé vert pour des complications médicales souvent mortelles associées à des troubles de la moelle osseuse.

Jan Bieschke de l'Université de Washington à St. Louis étudie comment les protéines se plient et se forment, et comment ces processus peuvent contribuer à une variété de maladies. Il dit que le composé épigallocatéchine-3-gallate (EGCG), un polyphénol présent dans les feuilles de thé vert, peut être particulièrement bénéfique pour les patients aux prises avec le myélome multiple et l'amylose.

Ces patients sont sujets à une maladie souvent fatale appelée amylose à chaînes légères, dans laquelle certaines parties des propres anticorps du corps se déforment et peuvent s'accumuler dans divers organes, y compris le cœur et les reins.

«L'idée ici est double: nous voulions mieux comprendre comment fonctionne l'amylose à chaînes légères, et comment le composé du thé vert affecte cette protéine spécifique», explique Bieschke, professeur adjoint de génie biomédical à la School of Engineering & Applied Science.

L'équipe de Bieschke a d'abord isolé des chaînes légères individuelles de neuf patients présentant des troubles de la moelle osseuse responsables de myélome multiple ou d'amylose, puis a mené des expériences en laboratoire pour déterminer comment le composé du thé vert affectait la protéine de la chaîne légère.

"Nous voulons tous que ce composé fonctionne chez un patient."

Bieschke a déjà examiné l'effet de EGCG dans la maladie de Parkinson et la maladie d'Alzheimer, et a constaté qu'il empêchait les accumulations dangereuses de protéines présentes dans les deux maladies. Son équipe a tiré une conclusion similaire dans cette étude: dans le laboratoire utilisant des échantillons de patients atteints de moelle osseuse, l'EGCG a transformé l'amyloïde à chaîne légère, empêchant la forme difforme de se répliquer et de s'accumuler dangereusement.


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"En présence de thé vert, les chaînes ont une structure interne différente", explique Bieschke. "L'ECGC a tiré la chaîne légère dans un autre type d'agrégat qui n'était pas toxique et qui ne formait pas de structures de fibrilles", comme cela arrive aux organes affectés par l'amylose.

Alors que Bieschke acquiert une meilleure compréhension des processus intracellulaires impliqués, ses partenaires à l'Université de Heidelberg travaillent en tandem avec lui, en menant des essais cliniques.

"Mon groupe étudie le mécanisme de la protéine dans un tube à essai; nous étudions comment cela fonctionne à un niveau fondamental. Dans le même temps, des essais cliniques menés au centre Amyloidosis de Heidelberg, à Alzheimer à Berlin et à la maladie de Parkinson en Chine, examinent le processus chez les personnes. Nous voulons tous que ce composé fonctionne chez un patient. "

La recherche apparaît dans le Journal of Biological Chemistry.

La source: Université de Washington à St. Louis

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